Allo stesso modo che la molecola dei lipidi riunisce due proprietà antitetiche -quella idrofoba e quella idrofila- , così le molecole degli amminoacidi recano due gruppi funzionali dotati di proprietà opposte: quello carbossilico COOH ha infatti proprietà acide, quello amminico N H 4
+ ha proprietà basiche.
Per ottenere un
aminoacido
basta sostituire in una molecola di acido grasso un -H con un gruppo amminico -NH2
: l'operazione di sintesi non è tanto semplice come appare sulla carta, ma lo schema va comunque tenuto presente perché dà chiara l'idea che può esistere un numero pressoché infinito di diverse specie di amminoacidi. In natura se ne riscontrano solo venti specie che entrano tutte e sole nella composizione delle proteine più un'altra mezza dozzina che formano invece polipeptidi piuttosto piccoli, del tipo degli omopolimeri.
Con l'unica eccezione della Glicina, tutti gli aminoacidi possono esistere due forme
isomere, destrogira o levogira, ma in natura viene sempre prodotto un solo
tipo di aminoacido, quello L.
Gli amminoacidi portano un qualche gruppo funzionale accessorio che conferisce alla molecola un'attitudine speciale: basicità, acidità, idrofilia se contiene gruppi polari.
Il carbossile e il gruppo amminico di due amminoacidi possono interagire formando un legame peptidico e il dipeptide risultante dispone ancora, a ciascuna estremità, di un gruppo che può formare un secondo legame peptidico con un altro amminoacido. Il
processo, catalizzato da apposite batterie di enzimi, e diretto da programmi, porta alla produzione di lunghe catene ( catene polipeptidiche) che pesano
da alcuni kDal a qualche migliaio di kDal: queste catene da sole, o raggruppate in piccolo numero, formano le proteine propriamente dette.
Il filamento che costituisce le proteine consta quindi di una catena di residui amminoacidici: l'ordine secondo cui questi residui si susseguono viene designato come
struttura
primaria.
Conoscere la struttura primaria delle proteine è importante soprattutto per stabilire le loro parentele e comprenderne la storia evolutiva, ma per intendere il loro ruolo fisiologico e le loro proprietà dinamiche è molto più importante conoscere la forma della
loro molecola. Poiché i legami peptidici lasciano scoperti alcuni gruppi polari: il radicale C=O è infatti polarizzato negativamente, mentre il gruppo NH lo è positivamente. Questi due gruppi si attraggono e formano fra loro ponti ad idrogeno, costringendo la molecola ad assumere una forma elicoidale (si parla di struttura secondaria)
In alcune proteine la struttura elicoidale si estende per tutta o quasi tutta la lunghezza della molecola, ma più spesso questo avvolgimento è interrotto o distorto nei punti in cui, per un motivo o per un altro, si formano altri legami: di conseguenza la
molecola tende ad aggomitolarsi. La forma così acquisita viene designata struttura terziaria.
Accade infine che catene polipeptidiche si associno tra loro in modo da formare edifici più o meno stabili che assolvono a funzioni complesse: in tal caso si parla di struttura quaternaria.
Questa terminologia non è felice poiché vengono indicate come 'strutture' di vario ordine cose tra loro non omogenee, ma ciò conta poco: quel che va tenuto ben presente è che la forma di una proteina, dipendendo da legami deboli, non è stabile, ma si modifica,
sia pure di poco, al variare di certe condizioni ambientali.
Grazie a queste modificazioni la proteina può trasformare un tipo di energia in un altro: energia chimica in energia meccanica, energia chimica in energia elettrica o luminosa. Non solo, i mutamenti di forma permettono alle proteine di autoregolare la propria
attività.
Stando così le cose, è lecito considerare le proteine come minuscole macchine che lavorano, coordinate tra loro, entro ciascuna cellula. Queste macchine sono però molto delicate, tanto che, portate ad alta temperatura, o esposte a energia radiante, o trattate
con sostanze chimiche diverse vengono denaturate, cioè distorte nella forma, talvolta in modo irreversibile, e rese quindi incapaci di funzionare.
Tra le funzioni più cospicue e rilevanti delle macchine molecolari figura la 'catalisi', cioè l'agevolazione della sintesi e del montaggio delle micromolecole
